ENZIMAS
Las enzimas son moleculas producidas por las celulas de los organismos vivos con la funcion especifica de de catalizar reacciones quimicas, sin ellas ocurria muy lentamente.
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moleculas denominadas sustrato, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las celula necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
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GENERALIDADES
Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc., gracias a la existencia de catalizadores denominados enzimas. Las enzimas se caracterizan por su notable eficiencia y su extraordinaria especificidad, muchas enzimas son proteinas.
HALOENZIMA Y APOENZIMA: La parte proteica de la enzima se denomina apoenzima, no todas las enzimas requieren cofactores para ser activas, y en las que lo requieren la apoenzima es cataliticamente inactiva.
COFACTORES: componente de la enzima con bajo peso molecular, son moleculas pequeñas organicas e inorgánicas, que requieren la enzimza para su actividad.
COENZIMAS: son formas modificadas de las vitaminas, entre las reacciones catalizadas por la enzimas que requiern coenzimas estan las de oxidorreduccion, las de transferencia de grupo, las de isomerizacion, y las que forman enlaces covalentes.
CLASIFICACIÓN
Las enzimas se clasifican en seis grupos:
1. OXIDORREDUCTORAS: Catalizan reacciones de oxidacion y reduccion muy importantes en biologia.
2. TRANSFERASAS:Catalizan transferencia de una molecula a otro grupo amino, carboxilo, carbonilo, metilo, acido, glucosilo o fosforilo.
3. HIDROLASAS: Catalizan el rompimiento de una molecula, con participacion de agua, entre enlaces, carbono y cualquier otro atomo.
4.LIASAS: Catalizan el rompimiento no hidrolitico entre carbono- carbono, carbono- azufre y algunos carbonos- hidrogenos.
5.ISOMERASA: Catalizan interconversion de otro tipo de isomeros opticos, o geometricos.
6. LIGASAS: Catalizan la formacion de enlaces entre carbono-oxigeno, nitrogeno y otros atomos a expensas de un enlace fosfato de alta energia de ATP.
NOMENCLATURA
En un principio se designo a las enzimas con nombre triviales segun el sitio anatomico de procedencia, como la ptialina, la pepsina, la tripsina pancreatica, etc. Despues se les denomino añadiendo al nombre del sustrato sobre el que actuaban, el sufijo asa; así, que las que hidrolizan el almidón amilasa, las que hidrolizan las grasas o lipidos, lipasas, las que hidrolizan proteinas, proteasas. mas tarde se las dio el nombre segun la reaccion quimica catalizada, ejemplo; deshidrogenasa, oxidasa, descarboxilasas, acilasa, esterasas,etc.
MECANISMO DE ACCIÓN
La catálisis enzimática de las reacciones es esencial para los sistemas vivos. En condiciones biológica mente significativas, las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas. La mayoría de moléculas biológicas son muy estables al pH neutro, temperatura suave y ambiente acuoso presente en el interior de las células. Muchas reacciones comunes de la bioquímica suponen situaciones químicas que son desfavorables o poco probables en el ambiente celular, tales como la formación transitoria de intermedios cargados inestables o la colisión de dos o más moléculas con la orientación precisa requerida para la reacción. Sencillamente, las reacciones necesarias para digerir los alimentos, enviar señales nerviosas o contraer el músculo no se dan a una velocidad útil sin catálisis.
Un enzima soluciona estos problemas al proporcionar un ambiente dentro del cual una reacción determinada es, energéticamente, más favorable. El rasgo distintivo de una reacción catalizada enzimática es que tiene lugar dentro de los confines de una bolsa del enzima denominada sitio activo. La molécula fijada en el sitio activo y sobre la que actúa el enzima se denomina sustrato. El complejo enzima-sustrato es de importancia central en la acción de los enzimas y es el punto de partida de los tratamientos matemáticos que definen el comportamiento cinético de las reacciones catalizadas por enzimas así como las descripciones teóricas de los mecanismos enzimáticos.
CINÉTICA Y COENZIMA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo demoléculas.
Las enzimas son proteínas (MACROMOLÉCULAS) con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
El papel funcional de las coenzimas es actuar como transportadores de grupos químicos desde un reactante a otro. Los grupos químicos que se transportan puede ser tan simples como un ion hidrogeno (H+ + 2e–) transportado por el NAD o una mol de hidrogeno transportado por el FAD; o pueden ser mas complejos que la amina (–NH2) transportados por el fosfato de piridoxal. Debido a que las coenzimas son químicamente cambiadas como consecuencia de la acción Enzimática, frecuentemente es util considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o segundos sustratos, que son comunes a muchas y diferentes holoenzimas. En todos los casos, las coenzimas donan el grupo químico que transportan a una molécula aceptora y así son regeneradas a su forma original. Esta regeneración de la coenzima y holoenzima cumple con la definición de una enzima como un catalizador químico, debido a que (a diferencia de los sustratos usuales, que son usados durante el curso de una reacción) las coenzimas generalmente se regeneran.
BIBLIOGRAFIA: PACHECO LEAL DANIEL- BIOQUIMICA MEDICA PAG 157-169
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